用sephadex G凝胶过滤来分离蛋白时,总是分子量小的先下来,大的后下来吗

来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/05/08 03:11:58
用sephadex G凝胶过滤来分离蛋白时,总是分子量小的先下来,大的后下来吗

用sephadex G凝胶过滤来分离蛋白时,总是分子量小的先下来,大的后下来吗
用sephadex G凝胶过滤来分离蛋白时,总是分子量小的先下来,大的后下来吗

用sephadex G凝胶过滤来分离蛋白时,总是分子量小的先下来,大的后下来吗
是,分子筛.

一般是大分子先下来,小分子后下来。
sephadex G凝胶主要是用作脱盐、小分子去除及缓冲液置换。
简单的讲,大分子从凝胶粒间隙通过,速度快,先下来;小分子从凝胶微孔内部通过,速度慢,后下来。
可以用在蛋白纯化前或者纯化后的更换缓冲液,脱盐等。
如果目标蛋白和杂质蛋白分子量相差较小,用此凝胶来除杂可能效果不太好,或者是得率太低。所以不推荐用sephadex G凝胶...

全部展开

一般是大分子先下来,小分子后下来。
sephadex G凝胶主要是用作脱盐、小分子去除及缓冲液置换。
简单的讲,大分子从凝胶粒间隙通过,速度快,先下来;小分子从凝胶微孔内部通过,速度慢,后下来。
可以用在蛋白纯化前或者纯化后的更换缓冲液,脱盐等。
如果目标蛋白和杂质蛋白分子量相差较小,用此凝胶来除杂可能效果不太好,或者是得率太低。所以不推荐用sephadex G凝胶过滤来作为分离蛋白的首先方法。

收起

不是的 是分子量大的先随流动相一起流出 分子量小的进入凝胶网孔 因此下来的比较慢
可以参考一下凝胶过滤的原理:
凝胶层析是利用具有一定孔径大小的多孔凝胶作固定相的层析技术。凝胶的孔隙犹如”筛眼”,当被分离的物质流过凝胶柱时,分子大于凝胶”筛眼”范围的物质完全被排阻,不能进入凝胶颗粒内部,只能随着溶剂在凝胶颗粒之间流动,因此受到的阻滞作用小,流程短,流速块儿先流出层析柱;分子小于”筛...

全部展开

不是的 是分子量大的先随流动相一起流出 分子量小的进入凝胶网孔 因此下来的比较慢
可以参考一下凝胶过滤的原理:
凝胶层析是利用具有一定孔径大小的多孔凝胶作固定相的层析技术。凝胶的孔隙犹如”筛眼”,当被分离的物质流过凝胶柱时,分子大于凝胶”筛眼”范围的物质完全被排阻,不能进入凝胶颗粒内部,只能随着溶剂在凝胶颗粒之间流动,因此受到的阻滞作用小,流程短,流速块儿先流出层析柱;分子小于”筛眼”的物质则可完全深入凝胶颗粒的”筛眼”中。因此受到的阻滞作用大,而且从一个颗粒的”筛眼”又进入另一个颗粒的”筛眼”,其流程长,流速也就慢,从层析柱中流出就较晚。若分子大小介于上述完全排阻或完全渗入凝胶的物质,则居二者之间从柱中流出。从流出先后次序的不同即可达到分离和纯化被分离物质的目的。

收起

用sephadex G凝胶过滤来分离蛋白时,总是分子量小的先下来,大的后下来吗 Sephadex G-10凝胶色谱法分离原理能不能发个短小精悍的,我可是要手动抄写的。 蛋白样品是全蛋白,条带很多,可不可以用sephadex分离其中的某一蛋白?这个蛋白表达量较高 生化试验:蛋白质洗脱先后次序问题如果用 Sephadex-G-100 来分离细胞色素 C、血红蛋白、谷氨酸和谷胱甘肽,则洗脱顺序是什么?为什么? 生化试验:蛋白质洗脱先后次序问题如果用 Sephadex-G-100 来分离细胞色素 C、血红蛋白、谷氨酸和谷胱甘肽,则洗脱顺序是什么?为什么? 除盐柱能代替sephadex G-25 做蛋白纯化吗? 凝胶层析的分离原理是什么?利用Sephadex-LH20型分离游离黄酮和分离黄酮苷类分别是利用该凝胶的什么作用? 蛋白分子量相差一倍,能有办法用凝胶过滤分离出来吗?我表达的一个蛋白为380个氨基酸,整个是融合蛋白,我用ExPASy Proteomics Server中蛋白中酶剪切位点预测,发现CNBr能切目的片段为数段.一个是150 分离分子量大于20000的蛋白质,应选用什么型号的葡聚糖凝胶如题,原因是什么?那么该实验与用G-75分离核黄素和酪蛋白实验有什么区别呢? 谁用过sephadex G-200?求助本人在使用sephadex G-200时遇到了点问题,是有关前处理的,说明书上写着1g干胶可以得到30-40ml凝胶,可是我仅能得到大约10ml,特此求助.因担心知道里没人回答,所以少放点分, 影响凝胶过滤分离效果的有哪些因素,为什么? 凝胶过滤法除了分离蛋白质还有什么作用 为什么用离心机分离血清时有凝胶状的蛋白存在于血清中,如何才能解决该问题 分子量分别为25 89 90 85的蛋白质用凝胶过滤法分离时应选择什么型号凝胶?急用! Sephadex G-200和Sephadex G-100哪个分辨率更高 为何我用凝胶层析分离一个蛋白样品,老只有一个峰?我的蛋白样品是个四聚体44KD的,上柱的样品里面含44KD,22KD,11KD的蛋白,SDS-PAGE是3条带,凝胶层析的凝胶是琼脂糖,分离范围是10KD到100KD,可是每次 关于液相色谱法纯化蛋白质我想知道凝胶过滤色谱、离子交换色谱、亲和色谱、疏水色谱,这四种色谱相比,它们各自的优缺点,还有各自适合分离纯化什么蛋白?答得好追加分数! 蛋白质纯化,凝胶过滤层析填料我现在在做蛋白质纯化,蛋白没有标签,大小7KD,等电点8.8左右,要用凝胶过滤层析,想请问做过凝胶过滤层析的各位,用哪种填料比较好?现在已知常用的填料有交联